Evaluación de la dinámica del citoesqueleto de actina en líneas celulares deficientes en disferlina y generación de un constructo Disferlina - GST / Cindel Carolina Figueroa Cares.

Por:

Figueroa Cares, Cindel Carolina [autora.]

Colaborador(es):

Tipo de material: Texto

TextoFabricante: Valparaíso, Chile : Universidad de Valparaíso, 2017Descripción: 83 hojasTema(s):

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Nota de disertación: Resumen: Disferlina es una proteína de 237 kDa que posee un solo dominio de transmembrana, que es altamente expresada en el músculo esquelético y juega un papel importante en la reparación de membranas plasmáticas y sarcolema dañados. Se ha informado que mutaciones en el gen que codifica para disferlina son causales de distrofias musculares, como la distrofia muscular de las extremidades del anillo óseo o de cinturas tipo 2B (LGMD 2B) y la miopatía distal de Miyoshi. Estas distrofias musculares, conocidas como disferlinopatías, se caracterizan por poseer elevados niveles séricos de CK, debilidad y atrofia muscular. En esta tesis de pregrado se realizaron dos investigaciones en forma paralela. Por una parte se evaluó el impacto de mutaciones en disferlina sobre la dinámica del citoesqueleto de F-actina ya que debido a la interacción que presenta disferlina con anexinas, esta proteína podría contribuir en el remodelamiento del citoesqueleto de actina. Esto se realizó utilizando distintas líneas celulares musculares obtenidas de pacientes portadores de mutaciones en esta proteína, las cuales se compararon con líneas celulares (células RCMH, C1 y C2) provenientes de músculo esquelético de un individuo sin patologías musculares. Específicamente se evaluó en estas líneas celulares la sensibilidad a un compuesto fúngico que impide la polimerización y elongación de los filamentos de actina, citocalasina D, y la capacidad de las distintas células de recuperar el citoesqueleto de F-actina después de ser tratadas con citocalasina D. La dinámica del citoesqueleto de F-actina se evaluó a través de microscopía de epifluorescencia utilizando una droga de unión a filamentos de actina, faloidina. En breve, tanto las líneas celulares provenientes de músculo esquelético de pacientes sanos, como aquellas provenientes de pacientes con disferlinopatías exhiben una dinámica variable del citoesqueleto, presentando distinta sensibilidad a citocalasina D y capacidad de recuperar la red de F-actina.

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Tipo de ítem	Biblioteca actual	Colección	Signatura topográfica	Estado	Fecha de vencimiento	Código de barras	Reserva de ítems
Tesis Pregrado	Ciencias Tesis	Tesis	M F475e 2017	Disponible		00413963

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Licenciada en Ciencias Mención Biología.

Disferlina es una proteína de 237 kDa que posee un solo dominio de transmembrana, que es altamente expresada en el músculo esquelético y juega un papel importante en la reparación de membranas plasmáticas y sarcolema dañados. Se ha informado que mutaciones en el gen que codifica para disferlina son causales de distrofias musculares, como la distrofia muscular de las extremidades del anillo óseo o de cinturas tipo 2B (LGMD 2B) y la miopatía distal de Miyoshi. Estas distrofias musculares, conocidas como disferlinopatías, se caracterizan por poseer elevados niveles séricos de CK, debilidad y atrofia muscular. En esta tesis de pregrado se realizaron dos investigaciones en forma paralela. Por una parte se evaluó el impacto de mutaciones en disferlina sobre la dinámica del citoesqueleto de F-actina ya que debido a la interacción que presenta disferlina con anexinas, esta proteína podría contribuir en el remodelamiento del citoesqueleto de actina. Esto se realizó utilizando distintas líneas celulares musculares obtenidas de pacientes portadores de mutaciones en esta proteína, las cuales se compararon con líneas celulares (células RCMH, C1 y C2) provenientes de músculo esquelético de un individuo sin patologías musculares. Específicamente se evaluó en estas líneas celulares la sensibilidad a un compuesto fúngico que impide la polimerización y elongación de los filamentos de actina, citocalasina D, y la capacidad de las distintas células de recuperar el citoesqueleto de F-actina después de ser tratadas con citocalasina D. La dinámica del citoesqueleto de F-actina se evaluó a través de microscopía de epifluorescencia utilizando una droga de unión a filamentos de actina, faloidina. En breve, tanto las líneas celulares provenientes de músculo esquelético de pacientes sanos, como aquellas provenientes de pacientes con disferlinopatías exhiben una dinámica variable del citoesqueleto, presentando distinta sensibilidad a citocalasina D y capacidad de recuperar la red de F-actina.