Purificación parcial de una enzima proteolítica extracelular del hongo Basidiomycete OM 806 / Adriana Acuña J.

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Acuña J., Adriana

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TextoSeries González L., Gustavo ; Editor: Valparaíso, Chile : Universidad de Chile, 1979Descripción: 40 hojasTipo de contenido:

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Nota de disertación: Químico Farmacéutico. Resumen: El hongo Basidiomycete OM 806 es capaz de liberar al medio una actividad proteolítica durante su crecimiento. La actividad proteolítica se purificó parcialmente por precipitación fraccionada con sulfato de amonio, filtración en Sephadex G-25 y cromatografía de intercambio iónico en DEAE-celulosa. La filtración en Sephadex G-75 y la de intercambio iónico en CM-celulosa no dieron resultados concluyentes como para incluirlas en el esquema de purificación. Se observó que la actividad proteolítica tiene un pH óptimo de 5,5 a 37C; es inhibida por EDTA, siendo la inhibición anulada por Zn+2, pero no por Ca+2 ó Mg+2. Otros inhibidores como el p-cloromercuribenzoato, el iodo acetato y el p-metilsulfonilfluoruro no afectan la actividad enzimática.

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Tesis Pregrado	Ciencias Tesis	Tesis	M A189p 1979	c.1	Disponible		00059439

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Químico Farmacéutico.

El hongo Basidiomycete OM 806 es capaz de liberar al medio una actividad proteolítica durante su crecimiento. La actividad proteolítica se purificó parcialmente por precipitación fraccionada con sulfato de amonio, filtración en Sephadex G-25 y cromatografía de intercambio iónico en DEAE-celulosa. La filtración en Sephadex G-75 y la de intercambio iónico en CM-celulosa no dieron resultados concluyentes como para incluirlas en el esquema de purificación. Se observó que la actividad proteolítica tiene un pH óptimo de 5,5 a 37C; es inhibida por EDTA, siendo la inhibición anulada por Zn+2, pero no por Ca+2 ó Mg+2. Otros inhibidores como el p-cloromercuribenzoato, el iodo acetato y el p-metilsulfonilfluoruro no afectan la actividad enzimática.