Unión de iones de patasio (K+) al poro de los canales de potasio shaker, WT y P475Q, y su relación con la conductancia: un enfoque de dinámica molecular / Luisa Gisele Montoya Lara.

Financiamiento: FONDECYT 1090493.

Tesis para optar al grado de Licenciado en Ciencias con mención en Biología. Universidad de Valparaíso. 2012.

Todos los canales de potasio (K+) son miembros relacionados de una sola familia de proteínas y son muy fáciles de reconocer porque contienen una secuencia de aminoácidos altamente conservada llamada secuencia firma del canal de K+, de estructura primaria: T/SXGXGD. Esta secuencia firma determina la selectividad del canal al ión K+ y forma parte de una estructura denominada filtro de selectividad el cual es el encargado de filtrar del canal a otros iones que no sean K+. Sin embargo, la conductancia entre los distintos canales de K+ varía ampliamente (entre 3-300 pS en condiciones iónicas similares). El sexto y último segmento transmembranal, S6, origina la compuerta de acceso iónico del canal Shaker; un canal de K+ de baja conductancia presente en eucariontes. En esta región existe una secuencia conservada PVP (Pro473-Val474-Pro475), presente también en otros canales de K+. El remplazo de Prolina (P) por Glutamina (Q) en la posición 475 de la secuencia hace que el canal mutado (Shaker-P475Q) muestre una conductancia ~7 veces mayor a la del canal silvestre (Shaker-WT). Se realizaron estudios de Dinámica Molecular (DM) en el canal Shaker, WT y P475Q, para intentar comprender la correlación entre la estructura de los aminoácidos ubicados en S6 con la variación en la conductancia unitaria del canal.