Unión de iones de patasio (K+) al poro de los canales de potasio shaker, WT y P475Q, y su relación con la conductancia: un enfoque de dinámica molecular /
Luisa Gisele Montoya Lara.
- 38 hojas.
Financiamiento: FONDECYT 1090493.
Todos los canales de potasio (K+) son miembros relacionados de una sola familia de proteínas y son muy fáciles de reconocer porque contienen una secuencia de aminoácidos altamente conservada llamada secuencia firma del canal de K+, de estructura primaria: T/SXGXGD. Esta secuencia firma determina la selectividad del canal al ión K+ y forma parte de una estructura denominada filtro de selectividad el cual es el encargado de filtrar del canal a otros iones que no sean K+. Sin embargo, la conductancia entre los distintos canales de K+ varía ampliamente (entre 3-300 pS en condiciones iónicas similares). El sexto y último segmento transmembranal, S6, origina la compuerta de acceso iónico del canal Shaker; un canal de K+ de baja conductancia presente en eucariontes. En esta región existe una secuencia conservada PVP (Pro473-Val474-Pro475), presente también en otros canales de K+. El remplazo de Prolina (P) por Glutamina (Q) en la posición 475 de la secuencia hace que el canal mutado (Shaker-P475Q) muestre una conductancia ~7 veces mayor a la del canal silvestre (Shaker-WT). Se realizaron estudios de Dinámica Molecular (DM) en el canal Shaker, WT y P475Q, para intentar comprender la correlación entre la estructura de los aminoácidos ubicados en S6 con la variación en la conductancia unitaria del canal.
CANALES DE POTASIO. CANALES DE POTASIO SHAKER. MEMBRANA CELULAR.