000			03191nam a2200301 i 4500
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003			UVAL
005			20240507115406.0
007			ta
008			180828b ||||| |||| 00| 0 eng d
040			_aDIBRA _bspa _cUVAL _erda
084			_aM
100	1		_aFigueroa Cares, Cindel Carolina, _eautora. _9225290.
245	1	0	_aEvaluación de la dinámica del citoesqueleto de actina en líneas celulares deficientes en disferlina y generación de un constructo Disferlina - GST / _cCindel Carolina Figueroa Cares.
264		3	_aValparaíso, Chile : _bUniversidad de Valparaíso, _c2017
300			_a83 hojas.
347			_2rda _atext file _bPDF
502			_6Licenciada en Ciencias Mención Biología.
520			_aDisferlina es una proteína de 237 kDa que posee un solo dominio de transmembrana, que es altamente expresada en el músculo esquelético y juega un papel importante en la reparación de membranas plasmáticas y sarcolema dañados. Se ha informado que mutaciones en el gen que codifica para disferlina son causales de distrofias musculares, como la distrofia muscular de las extremidades del anillo óseo o de cinturas tipo 2B (LGMD 2B) y la miopatía distal de Miyoshi. Estas distrofias musculares, conocidas como disferlinopatías, se caracterizan por poseer elevados niveles séricos de CK, debilidad y atrofia muscular. En esta tesis de pregrado se realizaron dos investigaciones en forma paralela. Por una parte se evaluó el impacto de mutaciones en disferlina sobre la dinámica del citoesqueleto de F-actina ya que debido a la interacción que presenta disferlina con anexinas, esta proteína podría contribuir en el remodelamiento del citoesqueleto de actina. Esto se realizó utilizando distintas líneas celulares musculares obtenidas de pacientes portadores de mutaciones en esta proteína, las cuales se compararon con líneas celulares (células RCMH, C1 y C2) provenientes de músculo esquelético de un individuo sin patologías musculares. Específicamente se evaluó en estas líneas celulares la sensibilidad a un compuesto fúngico que impide la polimerización y elongación de los filamentos de actina, citocalasina D, y la capacidad de las distintas células de recuperar el citoesqueleto de F-actina después de ser tratadas con citocalasina D. La dinámica del citoesqueleto de F-actina se evaluó a través de microscopía de epifluorescencia utilizando una droga de unión a filamentos de actina, faloidina. En breve, tanto las líneas celulares provenientes de músculo esquelético de pacientes sanos, como aquellas provenientes de pacientes con disferlinopatías exhiben una dinámica variable del citoesqueleto, presentando distinta sensibilidad a citocalasina D y capacidad de recuperar la red de F-actina.
650		4	_aACTINAS _948615.
650		4	_aCITOESQUELETO _913536.
700	1		_aCárdenas Díaz, Ana María, _e, Directora de tesis. _9156201.
710	2		_aUniversidad de Valparaíso (Chile). _bFacultad de Ciencias. _bLicenciatura en Ciencias Mención Biología o Química _9226884.
942			_c1 _2ddc
999			_c103426 _d103426