000			02982nam a2200349 i 4500
001			100038406
003			UVAL
005			20240528170404.0
006			a|||||r|||| 00| 0
007			ta
008			990224s1999 cl d m 00010 spa d
040			_aDIBRA _bspa _cUVAL _erda
041	0		_aspa
084			_aM
100	1		_aRivas Alvarez, Mariella _951718.
245	1	0	_aCaracterización bioquímica de la proteína fosfatasa 2A de Mytilus chilensis (Bivalvia, Mollusca) / _cMariella Rivas Álvarez.
264		3	_aValparaíso, Chile : _bUniversidad de Valparaíso, _c1999
300			_axvi, 87 hojas : _bilustraciones, gráficos, tablas.
336			_atext _btxt _2rdacontent
337			_aunmediated _bn _2rdamedia
338			_avolume _bnc _2rdacarrier
502			_bTítulo profesional Biólogo Marino. Licenciado en Biología Marina. _cUniversidad de Valparaíso. _d1999.
504			_aBibliografía : hojas 79-87.
520			_aEn esta Tesis se purifica y se caracteriza la proteína fosfatasa 2A (PP2A) de Mytilus chilensis. Esta enzima es inhibida específicamente por las toxinas que componen el Veneno Diarreico de Moluscos (VDM) y también por las hepatotoxinas, denominadas rnicrocistinas, las cuales son producidas por cianobacterias. Se determinaron las condiciones óptimas para su actividad: pH, fuerza iónica y dependencia de cationes divalentes y se estudió su estabilidad. Además, se determinaron las constantes cinéticas de su reacción: constante de Michaelis-Menten (Km) y velocidad máxima (Vmáx). Esta enzima se encuentra formada por tres subunidades: una de 62 Kda que correspondería a la subunidad reguladora, otra de 58 Kda que sería la subunidad B y por último, una de 28 Kda que debería ser la subunidad catalítica. Esto fue demostrado utilizando Cromatografía Líquida de Alta Resolución de separación por tamaño (HPLC size exclusion) y mediante Electroforesis en Geles de Poliacrilamida con detergente aniónico, dodecil sulfato de sodio (SDS-PAGE). De las cinéticas de inhibición, se determinaron los Ic50para los inhibidores específicos de PP2A de M chilensis siendo estos 0,25 ng·ml¯¹ , 2 ng·ml¯¹ y 0,8 ng·ml¯¹ para Microcistina-LR, Ác. O.kadaico y -Dinophysis Toxina-.1, respectivamente. Se realizaron las curvas de calibración para cada una de estas toxinas, demostrándose que el ensayo de inhibición de la actividad de esta enzima sirve para la detección y cuantificación de estas toxinas. Adicionalmente, se dan evidencias de que el ensayo enzimático detecta las toxinas del VDM lo cual se confirma por HPLC.
650	1	4	_aBIOQUIMICA _94042.
650	1	0	_aCARACTERIZACION BIOQUIMICA _9176776.
650	1	4	_aMYTILUS CHILENSIS _9125323.
700	1		_aLagos Wilson, Néstor, _eProfesor guía _951581.
700	1		_aCollantes Sáa, Gloria _eProfesora informante _970875
710	2		_aUniversidad de Valparaíso (Chile). _bInstituto de Oceanología. _bCarrera Biología Marina _9225022.
942			_c1 _2ddc
999			_c62262 _d62262